ชีววิทยาควอนตัม (Quantum Biology): แบบจำลองจากคอมพิวเตอร์ประสิทธิภาพสูง กุญแจสำคัญที่แสดงกลไกทางชีวภาพ

หนังสือพิมพ์ไซด์ไดรี่ออนไลด์ (Science Daily) รายงานเกี่ยวกับการใช้คอมพิวเตอร์ประสิทธิภาพสูงในการสร้างแบบจำลองที่ซับซ้อนของอะตอม และโมเลกุลของนักวิจัยในสถาบันเทคโนโลยีเรนเซลเรียร์ (Rensselaer Polytechnic Institute) และนักวิทยาศาสตร์จากศูนย์สุขภาพ วัตส์เวิร์ทแห่งรัฐนิวยอร์ก (Wadsworth Center of the New York State Department of Health)ในการค้นพบกลไกสำคัญของปฎิกริยาทางชีววิทยา ทีมงานทั้งสองสามารถควบคุมปฎิกริยาทางชีววิทยา โดยสวิตซ์เปิดปิดโมเลกุล (nanoswitch) เพื่อประยุกต์ใช้ในงานทางชีววิทยาอีกหลายแขนง
โดยการสร้างแบบจำลองเพื่อดูการออกฤทธิ์ของยาต่อจีโนมิกส์ (genomics) และโปรทิโอมิกส์ (proteomics)

การวิจัยนี้เป็นอีกแขนงหนึ่งในสาขาวิชา ชีววิทยาควอนตัม (quantum biology) ซึ่งกำลังมาแรงมากในยุคนี้ ด้วยการใช้คอมพิวเตอร์ประสิทธิภาพสูง (high-performance computers) ในการสร้างแบบจำลองที่ซับซ้อน เพื่อศึกษากระบวนการทางชีววิทยา ความลับของกลไกควอนตัม (quantum mechanics) คือสามารถทำนายทฤษฎีทางฟิสิกส์ เกี่ยวกับความอัศจรรย์ในการกำเนิดอะตอมได้


จากรายงานของนิตยสารไบโอฟิสิคอล (Biophysical Journal) ในเดือนกุมภาพันธ์ ปี 2007 นักวิจัยสามารถอธิบายกลไกการทำงานของอินทีน (intein) ซึ่งคือโปรตีนชนิดหนึ่งที่พบในสิ่งมีชีวิตเซลล์เดียว และแบคทีเรีย สามารถตัดตัวเองออกจากโปรตีนเจ้าบ้าน (host protein) และสามารถเชื่อมต่อกลับสู่สายโปรตีน(two remaining strands)ได้ อินทีนจะแยกสายโปรตีนออกเป็น 2 ส่วน คือปลายด้าน 5’ (N-terminal) และปลายด้าน 3’ (C-terminal) ผู้ช่วยศาสตราจารย์สาโรจน์ นายัค (Saroj Nayak) นักวิทยาศาสตร์ด้านฟิสิกส์ ฟิสิกส์ประยุกต์ และดาราศาสตร์แห่งเรนเซลเรียร์ (Rensselaer) มุ่งวิจัยปฎิกริยาของปลายด้าน 3’ (C-terminal) โดยเฉพาะ

ก่อนหน้านี้ ฟิลิป เชมเมลลา (Philip Shemella) นักศึกษาปริญญาเอกแห่งเรนเซลเรียร์ (Rensselaer) และหนึ่งในผู้เขียนงานวิจัยนี้ ได้ค้นพบว่าปฎิกริยาของปลายด้าน 3’ (C-terminal) จะถูกเร่งในสภาวะที่เป็นกรด (acidic environments) แต่เมื่อควบคุมสภาวะของปฎิกริยาด้วยสวิตซ์เปิดปิดโมเลกุล (nanoswitch) ก็ทำให้เข้าใจกลไกของปฎิกริยานั้นได้ดีขึ้น

ฟิลิปกล่าวว่า “เราใช้โปรตีนชนิดนี้ (intein) ซึ่งมันทั้งตัดและต่อตัวเองได้ ในการทำนายปฎิกริยาต่าง ๆ และเราก็รู้หน้าที่ของมันแล้ว จึงเป็นหนทางที่ดีมากในการวิจัยด้านนาโนเทคโนโลยี (nanotechnology purposes)” และเนื่องจากปฎิกริยานี้ค่อนข้างไวต่อแสง และการกระตุ้นต่าง ๆ จากสิ่งแวดล้อม (light and other environmental stimuli) กลไกการทำงานจึงไม่ได้ง่ายดาย เพียงแค่การเปิด ปิดสวิตซ์เท่านั้น (two-way switch between "on" and "off.")

นักวิจัยเปิดเผยรายละเอียดของแผนการทดลองว่า ได้มีการประยุกต์พื้นฐานของกลไกควอนตัม (quantum mechanics) โดยใช้โครงสร้างทางคณิตศาสตร์ (mathematical framework) อธิบายถึงพฤติกรรมแปลก ๆ ของสิ่งที่เล็กที่สุดที่เรียกว่าอนุภาค (particles) เช่น ใช้กลไกทางควอนตัมในการทำนายลักษณะอิเล็กตรอนสองชนิด ที่อยู่คนละที่กัน ในเวลาเดียวกันได้ หรือการจำลองการตาย และการใช้ชีวิตของแมว (imaginary cat)ในเวลาเดียวกันได้ ซึ่งได้มีการทดลอง และประสบความสำเร็จมาแล้ว

จนกระทั่งเมื่อไม่นานมานี้ นักวิทยาศาสตร์ไม่สามารถประยุกต์ใช้กลไกควอนตัมในระบบชีววิทยาได้ เนื่องจากมีจำนวนของอะตอมเป็นจำนวนมากที่เกี่ยวข้องในระบบ แต่ด้วยวิทยาการล่าสุดในการสร้างซูเปอร์คอมพิวเตอร์ (supercomputers) ประกอบกับการพัฒนาเครื่องมือด้านคณิตศาสตร์ที่มีประสิทธิภาพ ทำให้สามารถแก้สมการทางกลไกควอนตัม (quantum mechanical equations) ด้วยการคำนวณได้ เหมือนอย่างที่ฟิลิป เชมเมลลา (Philip Shemella) ทำได้

จากตัวอย่างที่กล่าวมา สรุปได้ว่ากลไกควอนตัมสามารถนำมาประยุกต์ใช้แก้ปัญหางานวิจัยด้านการคำนวณ (solid-state problems)ได้ เนื่องจากความสมมาตร (symmetry) ของกลไกควอนตัมทำให้การคำนวณรวดเร็ว และง่ายขึ้น และผลลัพธ์ที่ได้จากการคำนวณก็แทบจะไม่แตกต่างกันเลยระหว่างอะตอมของคาร์บอนในโปรตีนที่ได้จากการคำนวณ กับอะตอมของคาร์บอนในหลอดนาโน (nanotube) ที่ได้จากการทดลอง ฟิลิปกล่าวว่า “ถึงแม้ว่าบางครั้งโครงสร้างของโปรตีนจะไม่สมมาตรกัน เนื่องจากโครงสร้างที่ซับซ้อนของตัวมันเอง แต่เมื่อเราขยาย (zoom) ภาพดูกลไกควอนตัมของมัน ก็พบว่ามันก็ยังคงเป็นอะตอมเดิม ไม่ได้มีสิ่งแปลกประหลาดใดเกิดขึ้นกับมันเลย เพราะมันยังคงประกอบด้วยคาร์บอน ไนโตรเจน ไฮโดรเจน และออกซิเจนเช่นเดิม

กลไกควอนตัมที่นักวิจัยศึกษาครั้งนี้ ไม่สามารถทำได้ในการปฎิบัติงานด้านฟิสิกส์ทั่วไป ทั้งในเรื่องการสร้างแบบจำลองพันธะทางเคมี (modeling the way chemical bonds break and form) และผลของการเกิดทันเนิลลิ่งของโปรตอน (effect of proton "tunneling") ซึ่งคือ ปรากฎการณ์ที่คล้ายกับพบอนุภาคโปรตอนภายนอก ซึ่งขัดกับกลศาสตร์แบบดั้งเดิม ที่พบว่าอนุภาคไม่มีพลังงานมากพอที่จะทะลุทุลวงออกมาได้ เป็นเรื่องสำคัญในการศึกษาเรื่องเกี่ยวกับอิเล็กตรอน ซึ่งอนุภาคมวลน้อยเกิด “tunneling” ได้ดีกว่าอนุภาคมวลใหญ่

ในงานวิจัยนี้ นักวิจัยได้คิดคำนวณสมการต่าง ๆ โดยใช้อุปกรณ์จากศูนย์วิจัยวิทยาศาสตร์เรนเซลเรียร์ (Rensselaer's Scientific Computation Research Center (SCOREC)) และศูนย์ประยุกต์ใช้ซูเปอร์คอมพิวเตอร์แห่งมหาวิทยาลัยอิลินอยด์ วิทยาเขตเออร์บาน่า (National Center for Supercomputing Applications at the University of Illinois at Urbana-Champaign) ในอนาคตอันใกล้นี้ เหล่านักวิจัยคาดหวังว่าจะมีการสร้างศูนย์นวัตกรรมนาโนเทคโนโลยีแห่งเรนเซลเรียร์ (Rensselaer's new Computational Center for Nanotechnology Innovations) แห่งใหม่ขึ้น ใช้งบประมาณการสร้าง 100 ล้านเหรียญสหรัฐฯ ด้วยความร่วมมือระหว่างเรนเซลเรียร์ (Rensselaer), ไอบีเอ็ม (IBM)และรัฐนิวยอร์ก (New York state)เพื่อสร้างศูนย์กลางซูเปอร์คอมพิวเตอร์ที่มีประสิทธิภาพที่สุดของโลก (the world's most powerful university-based supercomputing centers)

การสร้างซูเปอร์คอมพิวเตอร์ให้มีประสิทธิภาพเพิ่มขึ้น จะทำให้การแก้โจทย์แบบจำลองทางชีววิทยาที่ซับซ้อนแม่นยำยิ่งขึ้น ฟิลิป เชมเมลลากล่าวว่า “เพราะระบบมีอะตอมมากขึ้น จึงต้องการความแม่นยำมากขึ้นในการคำนวณ”

งานวิจัยชิ้นนี้มีผู้ร่วมงานอื่น ๆ ดังนี้ จอร์ส เบลฟอร์ด(Georges Belfort) จากเรนเซลเรียร์ ผู้วิจัยระดับพื้นฐาน (principal investigator) รัสเซลล์ เซจ (Russell Sage) ศาสตราจารย์ด้านวิศวกรรมเคมี เชอร์กา การ์ดี้ อีเลน และแจ๊ค พาร์คเกอร์ (Shekhar Garde, the Elaine and Jack S. Parker) ศาสตราจารย์ด้านเคมี และวิศวกรรมชีววิทยา (Professor of Chemical and Biological Engineering), ไบรอัน เพอเรียร่า (Brian Pereira) นักศึกษาบัณฑิตวิทยาลัยด้านวิศวกรรมเคมี หยีหมิง ชาน (Yiming Zhang) นักศึกษาบัณฑิตวิทยาลัยด้านฟิสิกส์ และแพททริก แวน โรอี้ (Patrick Van Roey) นักวิจัยแห่งศูนย์แวดส์เวิร์ด (Wadsworth Center)

งานวิจัยนี้ได้รับทุนสนับสนุนจากมูลนิธิเพื่อการวิจัยวิทยาศาสตร์แห่งชาติ (National Science Foundation) มอบให้ศาสตราจารย์จอร์จ เบลฟอร์ด แห่งเรนเซลเรียร์ และทุนจากสถาบันสุขภาพแห่งชาติ (National Institutes of Health) มอบให้มาร์ลีน เบลฟอร์ด (Marlene Belfort) แห่งศูนย์แวดส์เวิร์ด (Wadsworth Center)

อ้างอิง
http://www.sciencedaily.com/releases/2007/01/070116133617.htm

ภาพประกอบการเรื่อง
ปฎิกริยาของอนุภาคอินทีน (intein crystal) สีเขียว และสีแดง ที่เข้าจับกับสายโปรตีน ทำให้โปรตีนฟั่นเกลียวเข้าหากัน (splicing) (เอื้อเฟื้อรูปภาพโดย เเรนเซลเรียร์ และฟิลิป เชมเมลลา (Rensselaer/Philip Shemella)