จำนวน 16 ความเห็น, หน้า่ | -1-

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 1 1 เม.ย. 2550 (14:22)
รู้คำตอบแล้วนี่ ฮี่ๆๆๆ

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 2 1 เม.ย. 2550 (15:15)
เพราะคาร์บอนมอนนอกไซด์ CO
มี O แค่ตัวเดียว เลยยังมีวาเลนซ์อิเล็กตรอนไม่ครบ
(ยังไม่เสถียร) ก็เลยดึง O จากฮีโมโกลบินมาได้ง่ายไงคะ

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 3 2 เม.ย. 2550 (11:10)
ขอตอบ myoglobin ล่ะกาน

myo = กล้ามเนื้อ globin = โปรตีนชนิดหนึ่ง ดังนั้น myoglobin เป็นโปรตีนที่อยู่ในส่วนของกล้ามเนื้อ อาจจะทำหน้าที่เช่นเดียวกับ heamoglobin แต่องค์ประกอบอาจจะต่างกัน หรืออาจจะเรียกจากบริเวณที่พบน่ะคราบ คิดว่าน่ะ

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 4 1 ม.ค. 2551 (13:00)
แล้วทำไม มันถึงดึง O จากฮีโมโกลบิน ละค่ะ
มันมีสูครทางเคมีเหรอ
แล้วไมโอโกลบิน ไม่มี O เหรอ?

คือว่าหนูไม่รู้จริงๆค่ะ...

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 5 2 ม.ค. 2551 (14:56)
เดี๋ยวไปเปิดคัมภีร์มาให้ครับ อดใจรอนิดนึง อยากรู้เหมือนกัน ^^

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 6 2 ม.ค. 2551 (22:27)
มาแหล่ว มาแหล่ว

ก่อนอื่นขอแนะนำให้รู้จัก Globular protein ก่อน

Globular protein เป็นโปรตีนที่มีลักษณะม้วนตัวเฉพาะ(unique)มีที่ว่างตรงกลางให้ลิแกนด์(ligand)หมู่เล็ก ๆ หรือโมเลกุลขนาดใหญ่เช่นกรดนิวคลีอิคหรือโปรตีนอื่น ๆ แทรกได้

เมื่อมีลิแกนด์เข้ามาจับ คอนฟอร์เมชั่นและแอคทิวิตี้ของโปรตีนก็จะเปลี่ยนไป เช่นในการจับตัวของ ATP กับ ไมโอซิน กล้ามเนื้อก็จะเกิดการหดตัวเป็นต้น

สำหรับไมโอโกลบูลินและฮีโมโกลบินนั้นเป็นที่น่าสนใจและมักใช้เป็นต้นแบบในการศึกษากลอบูลาโปรตีน ทั้งสองตัวนี้เป็น Hemoprotein คือกลอบูลาโปรตีนที่ประกอบด้วยพรอสเททิคกรุ๊ป(prosthetic group) ที่เรียกว่าฮีม (heme) ซึ่งคุณสมบัติของฮีมนั้นจะขึ้นอยู่กับ Fe ion ที่อยู่ตรงกลาง (FeII)

FeII จะสร้าง coordinate bond ได้ 6 พันธะ 4 พันธะจะถูกใช้จับอยู่กับไนโตรเจนอะตอม ส่วนอีก 2 จะว่างอยู่

ในไมโอโกลบูลิน 1 ในสองของพันธะที่ว่างอยู่ จะเกิด coordination bond กับไนโตรเจนอะตอมของฮิสทีดีนของโปรตีนที่ม้วนเข้า ที่เหลืออีกหนึ่งสำหรับจับกับออกซิเจน ซึ่งจะแพร่ออกไปสู่ metabolically active cells.

ไมโอโกลบินพบปริมาณมากในกระดูกและกล้ามเนื้อหัวใจ โดยลักษณะเฉพาะของมันแล้วจะทำให้เนื้อเยื่อมีสีแดงเข้ม ในปลาวาฬ ซึ่งจะต้องดำน้ำเป็นเวลานานมาก ๆ จะมีไมโอโกลบูลินสูงมาก จนถึงกับทำให้กล้ามเนื้อของมันมีสีน้ำตาล

โกลบินที่เป็นโปรตีนองค์ประกอบของไมโอโกลบูลินนั้นพบว่าประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์สายเดี่ยวที่มี 8 alpha helix sections

โดยปกติแล้วฮีม(FeII) จะถูกออกซิไดซ์ได้ง่ายมาก และมักจะถูกออกซิไดซ์ถาวรกลายเป็น FeIII ซึ่งจะไม่สามารถย้อนกลับไปจับกับออกซิเจนได้อีก โกลบินจึงมีหน้าที่ในการลดประสิทธิภาพในการออกซิไดซ์ของฮีมกับออกซิเจนลง เพื่อปกป้องไม่ให้ฮีม(FeII) เปลี่ยนไปเป็น ฮีม(FeIII) อย่างถาวร

ปฏิกิริยาระหว่างฮีมกับกรดอะมิโนในสายโปรตีนเป็นแบบไม่มีขั้วทั้งหมด ยกเว้นก็แต่ฮิสทีดีน 2 โมเลกุลที่ โมเลกุลหนึ่งจะจับกับเหล็กโดยตรง แต่อีกโมเลกุลหนึ่งจะจับกับออกซิเจนที่อีกข้างหนึ่งจะจับกับเหล็ก -*- ทำไงดีอยากให้เห็นภาพจัง ก็คืออกซิเจนถูกจับอยู่ระหว่างฮิสทีดีนกับเหล็กของฮีมนั่นล่ะ ส่วนกรดอะมิโนที่เหลือจะทำหน้าที่รักษาสภาพตำแหน่งจับกับออกซิเจน(stabilizes the oxigen-binding site)

สำหรับฮีโมโกลบิน~ เดี๋ยวมาต่อพรุ่งนี้ครับ ยาวแน่เหอๆ

เนื้อหาที่เอามาลงผมแปลมาจาก Text อีกที อ่านยาก ๆ นิดนึง เดี๋ยวเรามาอภิปรายสรุปกันอีกรอบเพื่อความเข้าใจแจ่มแจ้งขอรับ

หนังสืออ้างอิง: McKee,Trudy and R.McKee,James. Biochemistry An Introduction. Second Edition, McGrawHill 1999. ISBN 0-07-290499-2
QP514.2.M435 หน้า 109-111

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 7 3 ม.ค. 2551 (23:31)
ฮีโมโกลบิน เราต่างทราบกันดีว่าเป็นโมเลกุลที่มีหน้าที่ขนส่งออกซิเจนจากปอดไปตามเนื้อเยื่อต่าง ๆ พบเป็นจำนวนมากในเม็ดเลือดแดง

HbA เป็นฮีโมโกลบินชนิดหนึ่งที่ประกอบด้วยสายโปรตีน 4 สาย เป็น alpha chain 2 สาย และ beta chain 2 สาย (ชนิดอื่น ๆ ยกตัวอย่างเช่น HbA2 พบประมาณ 2 เปอร์เซนต์ในผู้ใหญ่ ประกอบด้วย delta chain 2 สายแทนสาย beta) ตัวอ่อนจะมีฮีโมโกลบินชนิดอื่นที่ประกอบด้วย สาย epsilon แทนสาย beta ในขณะที่ตัวแก่จะเป็นสาย gamma ซึ่งฮีโมโกลบินทั้ง 2 ชนิดนี้จะมีความสามารถในการดูดซับออกซิเจนสูงกว่า HbA ทำให้ตัวอ่อนและตัวแก่ก่อนกำเนิดสามารถดึงออกซิเจนจากฮีโมโกลบินของแม่ได้

แม้กระนั้นโครงสร้างของสายอัลฟาและสายเบต้าในฮีโมโกลบินคล้ายคลึงกับโกลบินซึ่งเป็นองค์ประกอบของไมโอโกลบูลิน แต่จะแตกต่างกันไปในลำดับของกรดอะมิโนในสาย จากการเปรียบเทียบพบว่ามีกรดอะมิโน 9 residue ที่ยังคงลำดับเดิมไว้ ซึ่งกรดอะมิโนทั้ง 9 residue นี้มีผลโดยตรงต่อตำแหน่งจับของออกซิเจนในโมเลกุล ในขณะที่residue อื่น ๆ มีหน้าที่ stabilize alpha helical peptide แม้กระนั้นกรดอะมิโนเหล่านี้ยังคงถูกแทนที่ด้วยกรดอะมิโนที่มีคุณสมบัติเช่นเดิม นั่นคือภายในโมเลกุลก็ยังคงมีสมบัติไม่มีขั้วอยู่เช่นกัน

ในฮีโมโกลบินนั้น สายอัลฟากับสายเบต้าจะติดกันเป็นคู่(dimer)ด้วย noncovalent bond เป็นจำนวนมาก และจะจับกับอีกคู่หนึ่งด้วยสะพานเกลือและไฮโดรเจนบอนด์ ซึ่งเมื่อมีออกซิเจนตัวแรกมาจับแล้วสะพานเกลือและไฮโดรเจนบอนด์ดังกล่าวจะแตกออกจากกัน ส่งผลให้ dimer ทั้งสองเลื่อนทำมุมกัน 15 องศา ซึ่งจะทำให้การเข้าจับของออกซิเจนตัวต่อไปจับกับฮีโมโกลบินได้ดียิ่งขึ้น เรียกกระบวนการนี้ว่า cooperative binding ทำให้กราฟการปลดปล่อยออกซิเจนออกจากฮีโมโกลบินเป็น sigmoid curve นั่นคือ เมื่อออกซิเจนมีความเข้มข้นน้อยลงเล็กน้อย ฮีโมโกลบินก็จะปลดปล่อยออกซิเจนไปจากโมเลกุลได้ง่าย

ซึ่งถ้าเปรียบเทียบกับไมโอโกลบูลินซึ่งไม่มีการเลื่อนของคอมเพล็กซ์แล้ว จะเป็นลักษณะโค้งไฮเปอร์โบล่า นั่นคือจะไม่ยอมปล่อยออกซิเจนจนกว่าระดับของออกซิเจนในเซลล์เหลือน้อยจริง ๆ (เช่นในกรณีที่กล้ามเนื้อออกแรงมาก) ดังที่ได้กล่าวมาแล้วว่าไมโอโกลบูลินมีความสามารถในการจับยึดกับออกซิเจนสูงกว่าฮีโมโกลบิน ดังนั้นออกซิเจนจึงหลุดจากฮีโมโกลบินไปสู่ ไมโอโกลบูลิน

การแยกตัวออกจากฮีโมโกลบินของออกซิเจนอาศัยกลไกของค่า pH โดยเมื่อ pH ลดลง ออกซิเจนจะหลุดออกไปได้ง่ายขึ้น เรียนกลไกนี้ว่า Bohr effect ในเซลล์ที่ตื่นตัว (Metabolically active cells) จะต้องการพลังงานสูงจากการหายใจโดยใช้ออกซิเจน และจะปล่อย waste products ที่เป็น H+ และ CO2 ตามที่เราทราบกันดี เมื่อคาร์บอนไดออกไซด์แพร่กระจายไปในเลือด จะเกิดปฎิกิริยาแตกตัวในน้ำเกิดเป็น HCO3- หรือคาร์บอเนตไอออน และไฮโดรเนียมไอออน(H+) ทำให้ค่า pH สูงขึ้น และออกซิเจนก็จะหลุดออกมาได้ง่าย ต่อมาคาร์บอเนตไอออนจะจับตัวกับ amino group ในกรดอะมิโนในสายโพลีเปปไทด์บนฮีโมโกลบินเกิดเป็น carbamate (--NHCOO-) แล้วทำให้รูป deoxy ของฮีโมโกลบินเสถียร

เมื่อกระแสเลือดนำคาร์บอกซีฮีโมโกลบินมาถึงปอด ความเข้มข้นของออกซิเจนที่สูงมากจะเข้าจับกับฮีโมโกลบิน ส่งผลให้ไฮโดรเนียมไอออนกับคาร์บอเนตไอออนหลุดออก แล้วรวมตัวกันแตกตัวเป็นน้ำและคาร์บอนไดออกไซด์ออกสู่ปอดต่อไป

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 8 3 ม.ค. 2551 (23:33)
เดี๋ยวพรุ่งนี้เรามาอภิปรายกันอีกทีว่าจริง ๆ แล้วเกิดอะไรขึ้น ความแตกต่างระหว่างไมโอโกลบูลินกับฮีโมโกลบินมีอะไรบ้าง และเหตุใดคาร์บอนมอนออกไซด์จึงจับตัวแบบ irreversible กับฮีโมโกลบิน

แล้วเจอกันครับ

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 9 4 ม.ค. 2551 (07:37)
The binding of oxygen is affected by molecules such as carbon monoxide (CO) (for example from tobacco smoking, cars and furnaces). CO competes with oxygen at the heme binding site. Hemoglobin binding affinity for CO is 200 times greater than its affinity for oxygen, meaning that small amounts of CO dramatically reduce hemoglobin's ability to transport oxygen. When hemoglobin combines with CO, it forms a very bright red compound called carboxyhemoglobin. When inspired air contains CO levels as low as 0.02%, headache and nausea occur; if the CO concentration is increased to 0.1%, unconsciousness will follow. In heavy smokers, up to 20% of the oxygen-active sites can be blocked by CO.


สาเหตุที่คาร์บอนมอนออกไซด์จับกับฮีโมโกลบินได้ดีกว่าออกซิเจนนั้น
ในบทความไม่ได้บอกสาเหตุครับ บอกแต่ว่าเพราะคาร์บอนไดออกไซด์มีความสามารถในการรวมตัวกับ binding site ได้ดีกว่าออกซิเจนถึง 200 เท่า ทำให้ถึงแม้จะรับเข้าไปปริมาณเพียงเล็กน้อย ก็ยังสามารถจับกับฮีโมโกลบินได้อย่างมีประสิทธิภาพ และนอกจากนี้ยังไม่มีกลไกในการปลดปล่อยอีกด้วย
คาร์บอกซีฮีโมโกลบิน ชื่อเรียกของฮีโมโกลบินที่จับกับคาร์บอนมอนออกไซด์นี้มีสีแดงเข้มครับ ถ้าในอากาศมีคาร์บอนมอนออกไซด์ 0.02% ก็จะทำให้ปวดหัวคลื่นไส้ ถ้ามากถึง 0.1% อาจถึงขั้นหมดสติได้ สำหรับในนักสูบ จะพบว่า 20% ของฮีโมโกลบินจะจับอยู่กับคาร์บอนมอนออกไซด์ครับ

ps: บทความจากวิกกี้ครับ

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 10 4 ม.ค. 2551 (07:42)
แก้ไขความเห็นที่ 7 นะครับ "เมื่อกระแสเลือดนำคาร์บอกซีฮีโมโกลบินมาถึงปอด----"

ไม่ใช่คาร์บอกซีฮีโมโกลบินครับ(ขออภัย) แต่เป็น deoxyHb ครับ สับสนนิดนึง

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 11 4 ม.ค. 2551 (19:23)
สรุปความแตกต่างของไมโอโกลบิน และฮีโมโกลบิน

ไมโอโกลบิน
ประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์เส้นเดียวประกอบกับฮีม ซึ่งทำให้ไม่เกิด cooperative binding ส่งผลให้การปลดปล่อยออกซิเจนออกจากโมเลกุลเป็นไปได้ยากกว่า และประสิทธิภาพในการดึงดูดออกซิเจนสูงกว่าฮีโมโกลบิน
หน้าที่ ไว้ใช้สำหรับเป็นตัวให้ออกซิเจนในกล้ามเนื้อในขณะที่กล้ามเนื้อถูกใช้งานหนักมาก ๆ

ฮีโมโกลบิน
ประกอบด้วยหน่วยย่อยเป็นฮีมพันด้วยสายโพลีเปปไทด์หนึ่งสาย 4 หน่วย จับกันเป็นคู่ด้วย non covalent bond คุณสมบัติที่แตกต่างกับไมโอโกลบินได้กล่าวไปแล้ว นอกเหนือจากนั้นคือมีกรดอะมิโนที่เป็นตำแหน่งเกิดปฏิกิริยากับ คาร์บอเนตเกิดเป็น คาบาเมต เพื่อขนส่งคาร์บอนไดออกไซด์ไปที่ปอดอีกด้วย

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 12 6 ม.ค. 2551 (20:29)
โห..ขอบคุนครับพี่ตูเช่ แต่ก็ยังไม่ได้ข้อสรุปอยู่ดี- -

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 13 6 ม.ค. 2551 (21:26)
สรุปอะไรครับ ความเห็นที่ 9 กับ 11 คือคำตอบของกระทู้นี้ไม่ใช่เหรอ

อืม ยังไม่เข้าใจตรงไหนก็ลองถามมาดูนะ

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 14 7 ม.ค. 2551 (13:14)
Myoglobinคือสารประกอบทางเคมีที่ให้สีแดงในเนื้อสัตว์จัดเป็นสารให้สีธรรมชาติมีโครงสร้างทางเคมีขนาดใหญ่ที่เรียกว่า Tretrapyrol derivative มีธาตุเหล็กอยู่กลางโครงสร้างเหมือนกับโครงสร้างเคมีของChlorophyll แต่มีธาตุ คัลเซียมอยู่ที่กลางโครงสร้างและให้สีเขียวที่พบในใบพืชสีเขียว อาจเป็นอีกมุมหนึ่งของคำตอบ
สายสนม

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 15 7 ม.ค. 2551 (16:02)
ครับ ที่ท่านความเห็นบนกล่าวมาคือคุณสมบัติของ heme ที่เป็นแกนกลางของไมโอโกลบิน และเป็นแกนกลางของหน่วยย่อยของฮีโมโกลบินครับ

ความแตกต่างก็ดังที่กล่าวไปแล้วคือจำนวนหน่วยย่อย และชนิดของสายโปรตีนที่พันรอบฮีมครับ

ความเห็นเพิ่มเติมที่ 16 12 ก.พ. 2551 (21:26)
<P><FONT color=#ff0000><STRONG>ด่วนมากๆ</STRONG></FONT></P>
<P><STRONG>ช่วยหน่อยนะคะ...</STRONG></P>
<P><STRONG>อยากได้เนื้อหา โกลบูลินคืออะไร สำคัญอย่างไร มีปริมาณเท่าไรในร่างกาย ถ้าขาด/เกินเป็นอย่างไร</STRONG></P>
<P><STRONG>ได้โปรดเถอะค่ะ</STRONG></P>